Lysozym (LZ, muramidase, N-acetylmuramylhydrolase) is een eiwit dat voorkomt bij dieren, planten, bacteriën en virussen. Het wordt o.a. aangetroffen in korrels van neutrofielen, macrofagen en in serum, speeksel, melk, honing en kippenei-eiwit. Het enzym hydrolyseert de β-1,4-glycosidebindingen tussen N-acetylmuraminezuur (NAM) en N-acetylglucosamine (NAG) van het peptidoglycaan (PG) in de celwand van Gram-positieve en Gram-negatieve bacteriën. In het dierenrijk zijn drie muramidase-types geïdentificeerd: het c-type (kippentype), het g-type (ganzentype) en het i-type (ongewervelden). Het c-type LZ uit kippenei-eiwit is een model voor de studie van eiwitstructuur en -functie. Muramidase vertoont bactericide activiteit, voornamelijk tegen Gram-positieve bacteriën. Cytolytische activiteit tegen cellen van Gram-negatieve bacteriën is niet aangetoond. Bacteriële cellen hebben verdedigingsmechanismen ontwikkeld die hen in staat stellen de werking van LZ te vermijden. Deze berusten b.v. op de productie van enzymremmers of wijziging van de PG. LZ is een van de meest bestudeerde enzymen en toch zijn niet alle aspecten die dit eiwit karakteriseren volledig begrepen. Een van de belangrijkste onopgeloste kwesties betreffende de biologische functie van LZ is de rol van muramidase in de bactericide werking van serum tegen Gram-negatieve bacteriën. Om de functie van LZ te verduidelijken, wordt het enzym bijvoorbeeld uit het serum verwijderd door adsorptie aan bentoniet (montmorilloniet, MMT). Met behulp van röntgendiffractietechnieken is aangetoond dat MMT na contact met het serum gedelamineerd is. De problemen in verband met de vouwing van muramidase en de deelname van LZ aan het ontstaan van amyloïdosen wachten eveneens op een verklaring.