Lizozym (LZ, muramidase, N-acetylmuramylhydrolase) jest białkiem występującym u zwierząt, roślin, bakterii i wirusów. Znajduje się m.in. w ziarnistościach neutrofilów, makrofagów oraz w surowicy, ślinie, mleku, miodzie i białku jaja kurzego. Enzym ten hydrolizuje wiązania β-1,4 glikozydowe pomiędzy kwasem N-acetylomuraminowym (NAM) i N-acetyloglukozaminą (NAG) peptydoglikanu ściany komórkowej (PG) u bakterii Gram-dodatnich i Gram-ujemnych. W królestwie zwierząt zidentyfikowano trzy typy muramidazy: typu c (typ kurzy), typu g (typ gęsi) oraz typu i (bezkręgowce). LZ typu c z białka jaja kurzego jest modelem do badania struktury i funkcji białek. Muramidaza wykazuje aktywność bakteriobójczą głównie wobec bakterii Gram-dodatnich. Aktywność cytolityczna wobec komórek bakterii Gram-ujemnych nie została udowodniona. Komórki bakteryjne wykształciły mechanizmy obronne, które pozwalają im uniknąć działania LZ. Opierają się one m.in. na wytwarzaniu inhibitorów enzymów lub modyfikacji PG. LZ jest jednym z najlepiej poznanych enzymów, jednak nie wszystkie aspekty charakteryzuj±ce to białko s± w pełni poznane. Jedną z najważniejszych nierozwiązanych kwestii dotyczących biologicznej funkcji LZ jest rola muramidazy w bakteriobójczym działaniu surowicy wobec bakterii Gram-ujemnych. W celu wyjaśnienia funkcji LZ, enzym jest np. usuwany z surowicy poprzez adsorpcję na bentonicie (montmorylonit, MMT). Przy użyciu technik dyfrakcji rentgenowskiej wykazano, że MMT po kontakcie z surowicą ulega rozwarstwieniu. Na wyjaśnienie czekają również problemy związane z fałdowaniem muramidazy i udziałem LZ w rozwoju amyloidoz.