Le lysozyme (LZ, muramidase, N-acétylmuramylhydrolase) est une protéine présente chez les animaux, les plantes, les bactéries et les virus. On la trouve par exemple dans les granules des neutrophiles, des macrophages et dans le sérum, la salive, le lait, le miel et le blanc d’œuf de poule. L’enzyme hydrolyse les liaisons β-1,4 glycosidiques entre l’acide N-acétylmuramique (NAM) et la N-acétylglucosamine (NAG) du peptidoglycane (PG) de la paroi cellulaire des bactéries Gram-positives et Gram-négatives. Dans le règne animal, trois types de muramidase ont été identifiés : le type c (type poulet), le type g (type oie) et le type i (invertébrés). La LZ de type c du blanc d’œuf de poule est un modèle pour l’étude de la structure et de la fonction des protéines. La muramidase présente une activité bactéricide principalement contre les bactéries Gram-positives. L’activité cytolytique contre les cellules des bactéries Gram-négatives n’a pas été prouvée. Les cellules bactériennes ont développé des mécanismes de défense qui leur permettent d’éviter l’action de la LZ. Ils sont basés, par exemple, sur la production d’inhibiteurs d’enzymes ou la modification du PG. La LZ est l’une des enzymes les plus étudiées et pourtant tous les aspects caractérisant cette protéine ne sont pas entièrement compris. L’une des questions non résolues les plus importantes concernant la fonction biologique de LZ est le rôle de la muramidase dans l’action bactéricide du sérum contre les bactéries Gram-négatives. Afin de clarifier la fonction de la LZ, l’enzyme est par exemple retirée du sérum par adsorption sur de la bentonite (montmorillonite, MMT). En utilisant des techniques de diffraction des rayons X, il a été démontré que le MMT est délaminé après le contact avec le sérum. Les problèmes liés au repliement de la muramidase et la participation de la LZ au développement des amyloses attendent également une explication.