Les protéines globulaires sont l’un des deux types de protéines, l’autre étant les protéines fibreuses. Les protéines globulaires ont une structure compacte et relativement sphérique. Les protéines globulaires sont solubles dans l’eau et ont tendance à être impliquées dans des fonctions métaboliques, par opposition aux protéines fibreuses qui ont tendance à avoir un rôle structurel. La chaîne polypeptidique d’une protéine globulaire peut être repliée en régions de structures α-hélice ou β-feuillets formant la structure secondaire de la protéine. La structure secondaire peut être majoritairement α-hélicoïdale, majoritairement β-feuille ou une combinaison des deux structures. Ces structures secondaires sont ensuite repliées les unes sur les autres pour former la structure tertiaire globulaire de la protéine. Les régions α-hélice et β-feuille contiennent des bobines aléatoires formant des régions structurées irrégulières qui permettent à la chaîne polypeptidique de se replier de manière unique. Cela signifie que chaque protéine globulaire possède une structure tertiaire unique qui est spécifique à la fonction de cette protéine.
Les protéines globulaires courantes comprennent l’hémoglobine, la myoglobine, l’immunoglobine et l’insuline.