Globuläre Proteine sind einer von zwei Typen von Proteinen, der andere sind faserige Proteine. Globuläre Proteine haben eine kompakte und relativ kugelförmige Struktur. Globuläre Proteine sind in Wasser löslich und neigen dazu, an Stoffwechselfunktionen beteiligt zu sein, im Gegensatz zu faserigen Proteinen, die eher eine strukturelle Rolle haben. Die Polypeptidkette eines globulären Proteins kann in Regionen mit α-Helix- oder β-Faltblattstrukturen gefaltet sein, die die Sekundärstruktur des Proteins bilden. Die Sekundärstruktur kann majoritär α-helikal, majoritär β-Faltblatt oder eine Kombination beider Strukturen sein. Diese Sekundärstrukturen werden dann aufeinander gefaltet, um die globuläre Tertiärstruktur des Proteins zu bilden. Die α-Helix- und β-Faltblattbereiche enthalten zufällige Windungen, die unregelmäßig strukturierte Bereiche bilden, die es der Polypeptidkette ermöglichen, sich auf einzigartige Weise zu falten. Das bedeutet, dass jedes globuläre Protein eine einzigartige Tertiärstruktur hat, die spezifisch für die Funktion dieses Proteins ist.
Zu den häufigen globulären Proteinen gehören Hämoglobin, Myoglobin, Immunglobin und Insulin.