Il lisozima (LZ, muramidasi, N-acetilmuramilidrolasi) è una proteina presente in animali, piante, batteri e virus. Si trova ad esempio nei granuli dei neutrofili, dei macrofagi e nel siero, nella saliva, nel latte, nel miele e nell’albume delle uova di gallina. L’enzima idrolizza i legami glicosidici β-1,4 tra l’acido N-acetilmuramico (NAM) e la N-acetilglucosamina (NAG) del peptidoglicano (PG) della parete cellulare nei batteri Gram-positivi e Gram-negativi. Nel regno animale, sono stati identificati tre tipi di muramidasi: il tipo c (tipo pollo), il tipo g (tipo oca) e il tipo i (invertebrati). La LZ di tipo c dall’albume di gallina è un modello per lo studio della struttura e della funzione della proteina. La muramidasi mostra un’attività battericida principalmente contro i batteri Gram-positivi. L’attività citolitica contro le cellule dei batteri Gram-negativi non è stata dimostrata. Le cellule batteriche hanno sviluppato meccanismi di difesa che permettono loro di evitare l’azione della LZ. Essi si basano ad esempio sulla produzione di inibitori enzimatici o sulla modifica della PG. LZ è uno degli enzimi più studiati e ancora non tutti gli aspetti che caratterizzano questa proteina sono completamente compresi. Una delle più importanti questioni irrisolte riguardanti la funzione biologica di LZ è il ruolo della muramidasi nell’azione battericida del siero contro i batteri Gram-negativi. Per chiarire la funzione della LZ, l’enzima viene ad esempio rimosso dal siero mediante adsorbimento su bentonite (montmorillonite, MMT). Utilizzando tecniche di diffrazione dei raggi X è stato dimostrato che la MMT dopo il contatto con il siero è delaminata. Anche i problemi legati al ripiegamento della muramidasi e la partecipazione della LZ allo sviluppo delle amiloidosi attendono una spiegazione.