中間フィラメントは、細胞骨格系の重要な構成要素である。 核のような細胞小器官を安定させたり、特殊な接合部に関与したりします。 中間フィラメントは、その大きさ（8～10 nm）と、細いフィラメントが明らかに運動していることから、「細いフィラメント」とは区別される。 しかし、最近の研究では、中間フィラメントにも動的な性質があるのではないかと考えられている。
中間フィラメントは、3種類の細胞骨格要素のうちの1つです。 他の2つは、細いフィラメント（アクチン）と微小管です。
中間フィラメントは、3種類の細胞骨格要素のうちの1つです。 中間フィラメントは安定しており、耐久性がある。 直径は8～10nmで、細いフィラメントや微小管と比べると中間的な大きさである。 中間フィラメントは、機械的ストレスに耐える細胞で顕著に見られ、細胞の中で最も不溶性の部分である。 中間フィラメントは、尿素によって解離することができる。
中間フィラメントには5つの異なるタイプがあります：
- タイプIとII：それぞれ酸性ケラチンと塩基性ケラチンです。 異なるタイプの上皮細胞（膀胱、皮膚など）によって生成される。
- タイプIII。 中間フィラメントは、以下のような多くの細胞タイプに分布しています。 線維芽細胞、内皮細胞、白血球に含まれるビメンチン、筋肉に含まれるデスミン、アストロサイトやその他の種類のグリアに含まれるグリア線維酸性因子、末梢神経線維に含まれるペリフェリンなどである。
- タイプIV ニューロフィラメントH（重）、M（中）、L（低）である。 修飾語はNFタンパク質の分子量を指す。 別のタイプのIVは「インターネキシン」であり、いくつかの非標準的なIVは目の水晶体繊維に見られる（フィレンシン、ファキニン）。
- タイプVは、核内膜の内側でフィラメント状の支持体を形成できるように核内シグナル配列を持つビタミンです。
中間フィラメントの重合：
モノマー：
各中間フィラメントモノマーは、アミノ末端（頭部）とカルボキシル末端（尾部）をつなぐαヘリカルロッドドメインで構成されている。 下の図（16-12 Alberts et al Biology of the cell, Garland Publishing, N.Y. 1996より）は、モノマーのいくつかの例を示しています。
プロトフィラメントの形成
div 
ロッドは別のフィラメントにロープのように巻きついて二量体を形成します。 各フィラメントのN端子とC端子は整列しています。
これらの二量体はその後、千鳥状の四量体を形成し、頭と尻尾を並べます。 このプロトフィラメントからカルボキシ末端とアミノ末端が突き出ていることに注目してください。
最終的に10nmのフィラメントは、この四量体がらせん状に並んだものです。
中間フィラメントの組み立て・分解の制御
中間フィラメントのほとんどは完全に重合しています。
ほとんどの中間フィラメントは完全に重合しています。
ほとんどの中間フィラメントは完全に重合していますが、この安定した構造にも動的な性質があることがわかっています。
標識したテトラマーを、そのタイプの中間フィラメントを作る細胞に加えます。
その中間フィラメントを作る細胞に標識したテトラマーを加えると、テトラマーが細胞骨格系に取り込まれ、標識が線状またはスクイグル状に配列されるのを見ることができます。
これはFluorescence recovery after photobleaching (FRAP)
この技術はUVレーザー光を使って細胞内のラベルの領域を漂白します。
この方法では、紫外線レーザーを用いて細胞内の標識の領域を漂白し、新しい標識物質を導入したり、標識が構造体に移動したりすることで、標識が回復するまでの時間を計測することができます。 中間フィラメントの場合、FRAP法により、標識された4量体が細胞骨格の漂白された場所に取り込まれるのを検出することができる。 異なるタイプの中間フィラメントに異なるタイプのテトラマーが取り込まれる時間を比較することができる。 また、これらの構造体の運動性を観察することもできます。 この講義のために読まれる論文には、これら2つのタイプのテストの例が示されています。 下の細胞では、レーザー光照射後に暗いスポットが形成されています。
中間フィラメント関連タンパク質
中間フィラメント関連タンパク質は、（安定性を高めるために）フィラメントを架橋して結合する場合と、フィラメントを他の構造に結合する場合があります。
- Plectin（プレクチン）。 微小管とクロスリンクする
- ラミン受容体B：核内膜に結合する
- アンキリン：アクチンを細胞基底部の中間フィラメントに結合する
- デスモプラキン。
中間フィラメントの種類
ラミン
進化の過程で、ラミンはおそらく最初に作られた中間フィラメントです。進化の過程で、ラミンはおそらく最初に作られた中間フィラメントであり、非常に長いロッドドメインを持ち、核膜のすぐ下の核に存在するため、核輸送シグナルを持っています。 ラミンは核膜のすぐ下の核内に存在し、核膜孔複合体のある場所を除いて連続しています。
上の図は、格子状の配列を形成していることを示しています（Albertset al, Garland Press, NYより）。 左の図は、核膜のすぐ内側の、ビタミンを含む領域の電子顕微鏡写真です。
ビタミンは、原始時代の終わりにリン酸化され、核膜の崩壊とともに分解されます。 そして、娘細胞の核が形成される直前にリン酸が除去され、ラミンフィラメントは各娘細胞の内核膜の下にある各セットのチョモソームの周りに再集合する。
特殊な接合部
タイプIとIIの中間フィラメントは、それぞれ酸性ケラチンと塩基性ケラチンです。
タイプIとIIの中間フィラメントは、それぞれ酸性ケラチンと塩基性ケラチンです。 一方のタイプだけの標識モノマーを与えても、その標識を細胞骨格系に加える細胞はほとんどない。
また、ケラチンには、異なる上皮細胞（膀胱、皮膚など）に固有のサブタイプや、1つの細胞タイプの異なるサブセット（表皮基底細胞など）に固有のサブタイプがあります。
上皮細胞では、ケラチンの中間フィラメントは、細胞同士をつなぎ合わせる接合部（デスモソーム）や、細胞をマトリックスに付着させる接合部（ヘミデスモソーム）を形成します。 筋肉細胞では、デスモソームを形成する中間フィラメントは「デスミン」である。
デスモソーム。 隣接する細胞上の2つのプラーク（デスモプラキンと他のタンパク質を含む）は、カドヘリン分子によって連結されている。 これらの分子はカルシウムによって連結されている。 中間フィラメントは、プラークにループして細胞質に広がる。 これにより、2つの細胞が構造的に結合する。 ケラチン
上記の細胞は皮膚のものですが、細胞が突起状の棘を持っていて、隣の細胞の棘に触れているように見えます。 実際には、これらは皮膚の重要な接合部であるデスモソームの接続部位です。 固定技術によって細胞が収縮し、接続部位が見えるようになったのである。 デスモソームの電子顕微鏡写真を左に示す。
カドヘリン分子に対する抗体を作った患者では、デスモソームが弱くなったり、なくなったりして、皮膚に水疱ができる。
ヘミデスモソーム。
ヘミデスモソーム：上皮細胞の基底部にあるマトリックスとの結合部位である。 下の漫画はその構成要素を示している。
‘
タイプIII中間フィラメント
さまざまな種類の細胞に存在します。
様々な種類の細胞に存在し、それぞれがその細胞の種類に固有のものであり、その細胞の種類を含む組織を識別するために使用されます。 ビメンチンは中胚葉由来の細胞である線維芽細胞、内皮細胞、白血球に見られる。
デスミンは筋肉細胞に見られ、Zディスクを連結しており、収縮ユニットの中心を連結している可能性がある。
タイプIV中間フィラメント
ニューロフィラメントL、M、H（低分子量、中分子量、高分子量にちなんで命名。 これらのニューロフィラメントは、プレクチンの架橋によって、互いに、また微小管に連結されている。
ニューロフィラメントタンパク質は軸索の直径を増加させ、その結果、機能に影響を与えます（大きい軸索は速く伝導します）。
お問い合わせ先：
Gwen Childs, Ph.D,FAAA
Professor and Chair
Department of Neurobiology and Developmental Sciences
University of Arkansas for Medical Sciences
Little Rock, AR 72205
お問い合わせはこちらのメールアドレスまでお願いします。