Lysozym (LZ, Muramidase, N-Acetylmuramylhydrolase) ist ein Protein, das in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Viren vorkommt. Man findet es z. B. in Granula von Neutrophilen, Makrophagen und in Serum, Speichel, Milch, Honig und Hühnereiweiß. Das Enzym hydrolysiert die β-1,4-glycosidischen Bindungen zwischen N-Acetylmuraminsäure (NAM) und N-Acetylglucosamin (NAG) des Zellwandpeptidoglycans (PG) in Gram-positiven und Gram-negativen Bakterien. Im Tierreich wurden drei Muramidase-Typen identifiziert: der c-Typ (Hühnertyp), der g-Typ (Gänsetyp) und der i-Typ (Invertebraten). Die c-Typ LZ aus Hühnereiweiß ist ein Modell für das Studium der Proteinstruktur und -funktion. Muramidase zeigt bakterizide Aktivität hauptsächlich gegen Gram-positive Bakterien. Eine zytolytische Aktivität gegen Zellen von gramnegativen Bakterien ist nicht nachgewiesen worden. Bakterienzellen haben Abwehrmechanismen entwickelt, die es ihnen ermöglichen, die Wirkung von LZ zu umgehen. Sie beruhen z. B. auf der Produktion von Enzyminhibitoren oder der Modifikation des PG. LZ ist eines der am besten untersuchten Enzyme und dennoch sind nicht alle Aspekte, die dieses Protein charakterisieren, vollständig verstanden. Eine der wichtigsten ungelösten Fragen bezüglich der biologischen Funktion von LZ ist die Rolle der Muramidase bei der bakteriziden Wirkung von Serum gegen gramnegative Bakterien. Um die Funktion der LZ zu klären, wird das Enzym z. B. durch Adsorption an Bentonit (Montmorillonit, MMT) aus dem Serum entfernt. Mit Hilfe von Röntgenbeugungstechniken konnte gezeigt werden, dass MMT nach Kontakt mit dem Serum delaminiert wird. Auch die Probleme mit der Faltung der Muramidase und die Beteiligung der LZ an der Entstehung von Amyloidosen harren der Erklärung.