Lisozima (LZ, muramidase, N-acetilmuramil-hidrolase) é uma proteína que ocorre em animais, plantas, bactérias e vírus. Pode ser encontrada, por exemplo, em grânulos de neutrófilos, macrófagos e em soro, saliva, leite, mel e clara de ovo de galinha. A enzima hidrolisa as ligações glicosídicas β-1,4 entre o ácido N-acetilmurâmico (NAM) e a N-acetilglucosamina (NAG) da parede celular peptidoglicano (PG) em bactérias Gram-positivas e Gram-negativas. No reino animal, foram identificados três tipos de muramidase: o tipo c (tipo galinha), o tipo g (tipo ganso) e o tipo i (invertebrados). O tipo c LZ da clara de ovo de galinha é um modelo para o estudo da estrutura e função das proteínas. A muramidase mostra actividade bactericida principalmente contra bactérias Gram-positivas. A actividade citolítica contra células de bactérias Gram-negativas não foi provada. As células bacterianas desenvolveram mecanismos de defesa que lhes permitem evitar a acção da LZ. Baseiam-se, por exemplo, na produção de inibidores enzimáticos ou na modificação do PG. LZ é uma das enzimas mais estudadas e, no entanto, nem todos os aspectos que caracterizam esta proteína são totalmente compreendidos. Uma das mais importantes questões não resolvidas relativas à função biológica da LZ é o papel da muramidase na acção bactericida do soro contra bactérias Gram-negativas. A fim de clarificar a função da LZ, a enzima é, por exemplo, removida do soro por adsorção sobre a bentonite (montmorilonite, MMT). Ao utilizar técnicas de difracção de raios X, foi demonstrado que o MMT após contacto com o soro é delaminado. Os problemas associados à dobragem da muramidase e à participação da LZ no desenvolvimento de amiloidoses também aguardam explicação.