La lisozima (LZ, muramidasa, N-acetilmuramilhidrolasa) es una proteína presente en animales, plantas, bacterias y virus. Se encuentra, por ejemplo, en los gránulos de los neutrófilos, los macrófagos y en el suero, la saliva, la leche, la miel y la clara de huevo de gallina. La enzima hidroliza los enlaces β-1,4 glicosídicos entre el ácido N-acetilmurámico (NAM) y la N-acetilglucosamina (NAG) del peptidoglicano (PG) de la pared celular de las bacterias Gram-positivas y Gram-negativas. En el reino animal, se han identificado tres tipos de muramidasa: la de tipo c (de gallina), la de tipo g (de oca) y la de tipo i (de invertebrados). La LZ de tipo c de la clara de huevo de gallina es un modelo para el estudio de la estructura y la función de la proteína. La muramidasa presenta una actividad bactericida principalmente contra las bacterias Gram-positivas. No se ha demostrado la actividad citolítica contra células de bacterias Gram-negativas. Las células bacterianas han desarrollado mecanismos de defensa que les permiten evitar la acción de la LZ. Se basan, por ejemplo, en la producción de inhibidores enzimáticos o en la modificación de los PG. La LZ es una de las enzimas más estudiadas y, sin embargo, no se conocen completamente todos los aspectos que caracterizan a esta proteína. Una de las cuestiones más importantes sin resolver sobre la función biológica de la LZ es el papel de la muramidasa en la acción bactericida del suero contra las bacterias Gram negativas. Para aclarar la función de la LZ, la enzima se extrae, por ejemplo, del suero por adsorción en bentonita (montmorillonita, MMT). Mediante el uso de técnicas de difracción de rayos X se ha demostrado que la MMT, tras el contacto con el suero, se deslamina. Los problemas relacionados con el plegamiento de la muramidasa y la participación de la LZ en el desarrollo de las amiloidosis también esperan una explicación.